מבנה אלפא הסליל וחשיבות תפקודית



ה סליל אלפא הוא המבנה המשני הפשוט ביותר שחלבון יכול לאמץ בחלל על פי הנוקשות וחופש הסיבוב של הקשרים בין שאריות חומצות האמינו.

הוא מאופיין על ידי הצורה הספירלית שבה מסודרים חומצות האמינו, אשר נראה מסודרים סביב ציר אורך דמיוני עם קבוצות R לחלק החיצוני של זה.

סלילי אלפא תוארו ראשון 1951 על ידי פאולינג ועמיתיו, שהשתמש הנתונים זמינים על מרחקי interatomic, זוויות קשר ואת הפרמטרים מבניים אחרים של פפטידים וחומצות אמינו לחזות את התצורות הסבירות ביותר שיכול לקחת את השרשרות פוליפפטידים.

התיאור של סליל אלפא הגיח החיפוש עבור כל המבנים האפשריים על שרשרת הפפטיד הם התייצבו על ידי קשרי מימן, שבו השאריות היו stoichiometrically מקבילים ותצורה של כל זה היה מישוריים, כגון שמציין נתונים תהודה של איגרות הפפטידים שהיו זמינות לתאריך.

מבנה משני זה הוא הנפוץ ביותר בין חלבונים, והוא מאומץ על ידי שני חלבונים מסיסים חלבונים ממברנה אינטגרלי. הוא האמין כי יותר מ 60% של חלבונים קיימים בצורה של סליל אלפא או גיליון בטא.

אינדקס

  • 1 מבנה
  • 2 חשיבות פונקציונלית
    • 2.1 מיוזין
    • 2.2 קולגן
    • 2.3 קראטין
    • 2.4 המוגלובין
    • 2.5 חלבונים סוג "אצבעות אבץ"
  • 3 הפניות

מבנה

באופן כללי, כל סיבוב של סליל אלפא יש בממוצע 3.6 שאריות חומצות אמינו, אשר שווה בערך 5.4 Å באורך. עם זאת, זוויות אורכים סיבוב להשתנות מחלבון אחד למשנהו עם תלות קפדנית ברצף חומצות אמינו של המבנה הראשוני.

רוב סלילי אלפא יש טוויסט ימני, אך כיום ידוע כי חלבונים יכולים להתקיים סלילי אלפא levorotatory עם תורות. התנאי עבור אחד או השני להתרחש הוא כי כל חומצות האמינו נמצאים באותה תצורה (L או D), שכן הם אחראים לכיוון של התור.

הייצוב של הסיבות המבניות החשובות בעולם החלבון ניתן על ידי קשרי מימן. קישורים אלה הם בין אטום המימן מצורף חנקן אלקטרו של אג"ח פפטיד ואת אטום החמצן של קרבוקסילית חומצת אמינו אלקטרו-ארבע עמדות נוספות N-terminal לעצמו.

כל סיבוב של הסליל, בתורו, קשור הבא ידי קשרי מימן, אשר היסוד כדי להשיג את היציבות הכוללת של המולקולה.

לא כל הפפטידים יכולים ליצור סלילי אלפא יציבים. זו ניתנת על ידי הקיבולת המהותית של כל חומצת אמינו בשרשרת כדי ליצור סלילים, אשר קשור ישירות הכימי הטבע פיזי של R קבוצות substituent.

לדוגמה, ב pH מסוים שאריות פולאר רבים יכולים לרכוש את אותו תשלום, ולכן הם לא יכולים להיות ממוקם ברצף בסליל מאז הדחייה ביניהם היה לרמוז עיוות גדול בו..

גודלם, צורתם ומיקומם של חומצות האמינו הם גם גורמים חשובים ליציבות הסליל. מבלי להמשיך הלאה, שאריות כגון Asn, Ser, Thr ו- Cys הממוקמות בסמיכות בתוך הרצף יכולות להיות בעלות השפעה שלילית על תצורת סליל האלפא.

באותו אופן, הידרופוביות והידרופיליות של מקטעי האלפא הסלילי בפפטיד נתון תלויים אך ורק בזהות של קבוצות R של חומצות האמינו.

ב חלבונים ממברנה אינטגרלי יש אלפא שופע בשפכים עם שאריות של אופי הידרופובי חזק, הכרחי עבור החדרת ותצורה של המגזרים בין זנבות אפולריים של פוספוליפידים המרכיבים.

חלבונים מסיסים, לעומת זאת, יש עשירים סלילי אלפא שאריות קוטב, אשר מאפשרות אינטראקציה טובה יותר עם ההווה בתווך מימי בציטופלסמה או בחללי ביניים.

חשיבות פונקציונלית

למוטיבים של סליל אלפא יש מגוון רחב של פונקציות ביולוגיות. דפוסי אינטראקציה ספציפיים בין סלילים לשחק תפקיד קריטי בפונקציה, הרכבה oligomerization של שני חלבונים הממברנה חלבונים מסיסים.

תחומים אלה קיימים גורמי שעתוק רבים, חשוב מנקודת מבט של הרגולציה של ביטוי גנים. הם נמצאים גם בחלבונים בעלי רלבנטיות מבנית ובחלבונים בממברנה בעלי פונקציות של הובלה ו / או שידור של אותות מסוגים שונים.

הנה כמה דוגמאות קלאסיות של חלבונים עם סלילי אלפא:

מיוזין

מיוזין הוא ATPase מופעל על ידי אקטין כי הוא אחראי על התכווצות שרירים ומגוון של צורות של ניידות התא. שרירים ושרירים שאינם שרירים מורכבים משני אזורים או "כדורים" גלובליים המקושרים יחד על ידי "זנב".

קולגן

שליש התוכן החלבון הכולל של גוף האדם מיוצג על ידי קולגן. זהו החלבון הנפוץ ביותר בחלל התאי ו המוטיב המבני מאפיין שייחד שלה מורכב משלושה חוטים במקביל עם תצורת גלילת levorotatory, הם מצטרפים בכיוון שעון Helix המשולשת.

קראטין

קראטינים הם קבוצה של חלבונים הנוצרים-נימה המיוצרים על ידי כמה תאים אפיתל בחוליות. הם המרכיב העיקרי של הציפורניים, השיער, הטפרים, קליפת הצבים, הקרניים והנוצות. חלק המבנה fibrillar שלה נוצר על ידי קטעי חלז אלפא.

המוגלובין

החמצן בדם מועבר על ידי המוגלובין. חלק גלובין של חלבון tetrameric זה מורכב משני סלילים זהים של 141 שאריות כל, ושתי שרשרות בטא של 146 שאריות כל.

"אצבע אבץ" חלבונים סוג

לאורגניזמים אאוקריוטים יש שפע של חלבונים באצבע אבץ, אשר פועלים למטרות שונות: זיהוי DNA, אריזות רנ"א, הפעלה תעתיק, תקנה של אפופטוזיס, קיפול חלבונים וכו '. רבים אצבע אבץ חלבונים בעלי אלפא slices כמרכיב העיקרי של המבנה שלהם והם חיוניים לתפקוד שלהם.

הפניות

  1. Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, G. D. (1994). כללים לסיום אלפא-חלזונות על ידי גליצין. מדע, 264(5162), 1126-1130.
  2. Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). בסיס מבני של חומצת אמינו נטיית אלפא הסליל. מדע, 260(1), 1637-1640.
  3. Brennan, R. G., & Matthews, B. W. (1989). סליל הסליל- turn-helix מחייב מוטיב. כתב עת לכימיה ביולוגית, 264(4), 1903-1906.
  4. אייזנברג, ד '(2003). גילוי התכונות המבניות של חלזונות אלפא וחלבוני בטא, העיקרי. פנאס, 100(20), 11207-11210. Hugins, M. L. (1957). המבנה של קפאטין אלפא. כימיה, 43, 204-209.
  5. Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). מבנה מיוגלובין. הטבע, 185, 422-427.
  6. Laity, J. H., Lee, B. M., & Wright, P. E. (2001). חלבונים אצבע אבץ: תובנות חדשות למגוון המבני והתפקודי. חוות דעת נוכחית בביולוגיה מבנית, 11(1), 39-46.
  7. לודג, ח ', מ', ברטשר, א ', פלו, ח', מ '(2003). ביולוגיה תא מולקולרית (מהד 'ה -5). פרימן, וו. ח.
  8. Luckey, M. (2008). ביולוגיה מבנית בממברנה: עם יסודות ביוכימיים וביופיזיים. הוצאת אוניברסיטת קיימברידג '. מקור: www.cambridge.org/9780521856553
  9. McKay, M., Afrose, F., Koeppe, R. E., & Greathouse, D.V (2018). סליל היווצרות ויציבות בקרום. Biochimica et ביופיסיקה Acta - ביומברנות, 1860(10), 2108-2117.
  10. Nelson, D. L., & Cox, M. (2009). Lehninger עקרונות ביוכימיה. מהדורות אומגה (מהדורה חמישית).
  11. פאולינג, ל, קורי, ר 'ב', ברנסון, ח 'ר' (1951). מבנה החלבונים: שתי תצורות הסליל מלוכדות מימן של שרשרת פוליפפטיד. ההליכים של האקדמיה הלאומית למדעים של ארצות הברית של אמריקה, 37, 205-211.
  12. פרוץ, מ. פ. (1978). מבנה המוגלובין ותחבורה נשימתי. סיינטיפיק אמריקן, 239(6), 92-125.
  13. Scholtz, J. M., & Baldwin, R. L. (1992). מנגנון של יצירת אלפא חלז על ידי פפטידים. סקירה שנתית של ביופיסיקה ומבנה ביומולקולרית, 21(1), 95-118.
  14. כתפיים, M., D., & Raines, R. T. (2009). מבנה קולגן ויציבות. סקירה שנתית של ביוכימיה, 78(1), 929-958.
  15. Subramaniams, A., Jones, W.K., Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). רקמות ספציפיות תקנה של אלפא- Myosin כבד בשרשרת היזם בעכברים מהונדס. כתב העת לכימיה ביולוגית, 266(36), 24613-24620.
  16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M. (2016). קראטין: מבנה, תכונות מכניות, התרחשות אורגניזמים ביולוגיים, ומאמצים בביו-אינספירציה. התקדמות במדעי החומרים. אלסוויר בע"מ.
  17. וורריק, ה 'מ', & ספודיץ ', ג'. (1987). Myosin מבנה ותפקוד התנועה התא. סקירה שנתית של ביולוגיה של התא, 3, 379-421.
  18. ג 'אנג, ש' ק, Kulp, ד 'וו, שרם, C. א, Mravic, מ', Samish, I., & Degrado, W. F. (2015). סליל הסליל-סליל וחלבון המסיסים-סליל אינטראקציה: גיאומטריה דומה באמצעות אינטראקציות שונות. מבנה, 23(3), 527-541