שתף:
Allosteric אנזימים פונקציות, מבנה וקינטיקה
ה allosteric אנזימים הם כימיקלים אורגניים המורכבים ממבנה של ארבע מולקולות, כך נאמר כי המבנה שלו הוא quaternary.
לסיכום, אנזימים אלוסטריים יש יותר שרשרת פוליפפטיד אחד מכילים יחידות בהם קטליזה מתבצעת. אלה, בתורם, יש גם את אתר הפעילות, כלומר, חילופי כימי, ולכן הם מבצעים הכרה של המצע.
במילים אחרות, אנזימים האלוסטריים מאופיינים שיש יותר משני רשתות פוליפפטיד, יש מי יחידות משנה מאפיינים שונים: אחד isostere, המהווה את האתר הפעיל את עצמו, ואת האלוסטריים אחד שבו תקנה אנזים מבוצע.
זה האחרון אין פעילות קטליזה, אבל זה יכול להיות קשור מולקולה של אפנון שיכול לשמש גירוי או מכשול למימוש פעילותם של אנזימים.
הקדמה קצרה לאנזימים אלוסטריים
אנזימים Allosteric יש את המשימה החשובה של ביצוע העיכול קל יותר. כאשר הם חודרים לגרעין המולקולות, לאנזימים האלה יש את הכוח להתערב בחילוף החומרים של האורגניזם, כך שיש להם היכולת לגרום לו לספוג ולפרש בהתאם לצרכים הביוכימיים המתעוררים..
כדי שזה יהיה אפשרי, יש צורך כי האנזיסטים האלוסטריים להעביר את המנגנונים שבהם תהליך הרגולציה מתבצעת.
אנזימים אלה מסווגים בשני היבטים: K ו- V. בשני המקרים זה נראה בדרך כלל כי עקומת הרוויה שלהם היא לא בדרך כלל של היפרבול, אבל זה של צורה לא סדירה המחקה את הסיגמה האלפבית היווני.
זה כמובן אומר כי המבנה שלו ואת הקינטיקה הוא בכלל לא שווה לזה של אנזימים מיכאיליים, הרבה פחות מזה של אנזימים שאינם allosteric, שכן המצע שלה גורם וריאציות רלוונטיות והבדלים במהירות התגובה.
המבנה והקינטיקה של האנזימים האלוסטריים קשורים ישירות לאינטראקציות משותפות, במיוחד אלו שאינן קוולנטיות.
הנחה זו מבוססת על ההנחה כי עקומת sigmoid, אשר נמשך כאשר הריכוז של המצע עולה, קשורה לשינויים המבניים המתרחשים עם אנזימים.
עם זאת, קורלציה זו אינה תמיד מוחלטת, ומשאירה את עצמה לעמימות שבה מושמטות מוזרויות מסוימות במערכת זו.
פונקציה
גלובלי, אנזימים אלוסטריים מכונים כמולקולות של מוצא אורגני, שבו הם יכולים להשפיע על הקשרים הביוכימיים בין חלבונים ואנזימים.
הפעולה של האנזימים האלוסטריים הללו מתפתחת באמצעות חדירה בגרעין המולקולרי, כך שבתוך האורגניזם אחראית לקטליזה במערכת העיכול. הודות לכך, תהליכים שונים הקשורים דרכי העיכול מורחבים, במיוחד בניהול חילוף החומרים.
לכן, התפקוד העיקרי של אנזימים אלוסטריים היא לטפל עיכול להקל על הגוף. זה קורה כי תהליך הקישורים אליהם הם מוגשים מאפשר הטמעה של חומרים מזינים כמו גם חיסול פסולת במבנה של האורגניזם להיות מועדף..
לכן, קטליזה של מערכת העיכול מתפתח ברציפות בסביבה מאוזנת שבה כל אפנן יש אתר allosteric מסוים.
בנוסף, האנזימים האלוסטריים הם, מנקודת מבט מטבולית, אלו שמשיגים כי הפעילות האנזימטית נשלטת באמצעות תנודות הנתפסות ברמת השכבה.
ככל שהשינויים שנעשו בריכוז של המצע הזה קטנים יותר, כך גדלות התמורות בפעילות האנזימים, ולהיפך.
מצד שני, הערכים של האנזימים האלוסטריים K ניתן להגדיל עם מינון מינימלי של אפנן מעכב.
זה יכול לקרות כי הביצועים שלהם, האנזימים האלוסטריים מעוכבים בסוף התהליך המטבולי, משהו שקורה בכמה מערכות multinzyme (יש להם סוגים רבים של אנזימים), להיות הרבה יותר אם הקיבולת הסלולרית חרג.
כאשר זה קורה, אנזימים allosteric להבטיח כי הפעילות הקטליטית הוא ירד; אחרת, המצע גורם פעילות אנזימטית להיות מופעל במקום להסדיר את זה.
התקנות האלוסטריות
היא מכונה תהליכים תאיים שבהם הפעילות האנזימטית מוסדרת על ידי תהליך התאמה. זה אפשרי הודות לעובדה כי משוב מופק זה יכול להיות חיובי (כלומר, הפעלה) או שלילית (עיכוב).
רגולציה יכולה להתרחש בדרכים שונות, הן בקנה מידה אורגני (תאיים, מעל התא), על ידי התמרה האות על ידי שינוי קוולנטי של אנזימים.
קיבוע של המצע יכול להתרחש בדרך כלל במרכז הפעיל כאשר המעכב אינו קיים.
עם זאת, אם זה מרכז אלוסטרי הוא נכבש על ידי מעכב, אלמנט זה משתנה במבנה שלה ולכן המצע לא ניתן לתקן.
הנוכחות של קינטיקה בצורה סיגמואיד עשויה להצביע על כך שיש קשר של cooperativeness ב המצע, אבל זה לא תמיד הכלל, יש יוצאים מן הכלל (ראה "allosterism ו cooperativeness ?: נרדף" להלן).
מבנה וקינטיקה
כמה פוליפפטידים של אנזימים אלוסטריים חוסר קטליזה. בכל מקרה, יש להם גם אתרים אסטרטגיים מאוד ספציפיים בהם מחייב והכרה של אפנן מתבצע, ולכן אנזים אפנון כי הוא מורכב יכול לגרום..
הסיבה לכך היא העובדה כי מידת הפעילות של זרז שלהם תלויה בקוטביות שיש אפנן, כלומר, תלוי אם היא שלילית (עיכוב) או חיובי (על ההדק).
המקום שבו זה חילופי ביוכימי מתרחשת, או ליתר דיוק אינטראקציה אנזימטית עם אפנן, ידועה כמו אתר אלוסטרי.
זה המקום שבו הנכסים שלהם נשמרים ללא שינויים הסבל אפנן ברמה כימית. עם זאת, הקשר בין אפנן לאנזים אינו בלתי הפיך, להפך; זה יכול להתבטל. לכן, ניתן לומר כי תהליך זה של אנזימים allosteric אינו מקרקעין.
מאפיין אחד המדגיש את האנזימים האלוסטריים הוא שהם אינם תואמים את הדפוסים הקינטיים העונים לעקרונות מיכאליס-מנטן.
במילים אחרות, הניסויים עד כה הראו כי הקישור שם בין אנזים האלוסטריים ווסתים (ללא תלות בקוטביות שלו) יש עקומת הרוויה כי יש צורה קבועה, אבל sigmoidal, עם עקמומיות דומה את סיגמא אות יווני.
ההבדלים בצורה זו של סיגמואידים הם מעטים, בין אם השתמשו במודולים (חיוביים או שליליים) ובין אם לא השתמשו בהם כלל.
בכל המקרים, מהירות התגובות של האנזימים האלוסטריים מראים סדרה של שינויים דרמטיים, אשר ריכוזי המצע נמוכים יותר בהשוואה למודולים השליליים ומעליהם החיוביים. בתורם, יש להם ערכי ביניים כאשר אין מאפננים הקשורים לאנזימים.
ניתן לתאר את ההתנהגות הקינטית של אנזימים אלוסטריים בשני מודלים: סימטריים ורצפים.
מודל סימטרי
במודל זה, ניתן להציג אנזים אלסטרי על פי הקונפורמיות, שהן מתוחות ורגועות.
יחידות המשנה יכול להיות בשני קצותיו, שכן קיימת איזון שזז בין שתי המדינות שבו המאפננים שהליליים מתקרבים קונפורמציה המתוח, בעוד הרגוע מצטרפת מצעי הממריצים.
מודל עוקב
עם מודל זה יש לך פרדיגמה אחרת. כאן יש גם שתי קונפורמיות, אבל כל אחת מהן יכולה לפעול בנפרד, בנפרד.
בשלב זה עשויה להיות עלייה או ירידה של זיקות של קישורים ביוכימיים של האנזימים, עם רמות של שיתופי פעולה שעשויים להיות הפעלה או עיכוב..
שינויים מבניים מועברים ברצף בין יחידת משנה אחת לאחרת, עם סדר מוגדר.
שני המודלים הסימטריים והרצפים פועלים בעצמם, על פי אמות המידה שלהם. עם זאת, שני המודלים יכולים לעבוד באופן משותף, ולכן הם לא יחדיו.
במקרים אלה יש מצבי ביניים שבהם הוא ציין כיצד הקונפורמיות, כלומר, המתוחות והנוחות, משתתפות בתהליך של שיתוף פעולה שבו התמזגו האינטראקציות הביוכימיות של האנזימים האלוסטריים.
אלסטריזם וקואופרטיביות: מילים נרדפות?
זה כבר האמינו כי alosterism הוא זהה cooperativism, אבל זה לא המקרה. הבלבול בין שני המונחים, ככל הנראה, נובע מתפקידם.
עם זאת, יש לציין כי דמיון זה אינו מספיק כדי alosterism ו cooperativism לשמש מילים שוות. לשניהם יש ניואנסים עדינים שאליהם יש להקדיש תשומת לב לפני שהם נופלים להכללות ולקטגוריות שגויות.
יש לזכור כי האנזימים האלוסטריים, כאשר מצטרפים מאפננים, לקחת מגוון של צורות. מאפננים חיוביים מופעלים, בעוד מאפננים שליליים מעכבים.
בשני המקרים ישנו שינוי מהותי במבנה האנזימטי באתר הפעיל, אשר הופך את השינוי באותו אתר פעיל.
אחת הדוגמאות המעשיות ביותר לכך נתפסת בעיכוב לא תחרותי, שבו מאפנן שלילי נקשר אנזים אחר מאשר המצע.
עם זאת, הזיקה של יחסי האנזים למצע עלול להצטמצם על ידי אנזימים אפננו האלוסטריים שליליים זו, כך שזה יכול להיות עיכוב תחרותי ללא קשר למבנה המצע שונה מהמבנה של האנזים.
כמו כן, זה עלול לקרות כי יש עלייה זיקה אמר או במקום אפקט עכבה מתרחשת השפעה הפוכה, כלומר, אפקט הפעלה.
תופעת הקואורטיוויזם מתרחשת באנזימים האלוסטריים רבים, אבל זה רק מקוטלג ככזה כאשר האנזימים יש כמה מקומות שבהם הם מצליחים לאגד את המצע, ולכן הם נקראים אנזימים oligomeric.
בנוסף, הזיקות מיוצרות על פי דרגת הריכוז של המפעיל, ובתוכו המאפננים החיוביים, השליליות ואף המצע עצמו פועלים בצורה מגוונת לאורך כל התהליך.
כדי לייצר את האפקט הזה יש להציג מספר אתרים המסוגלים לקשר את המצע, והתוצאה מופיעה באופן גרפי במחקרים מדעיים כעקומות סיגמואידים, שכבר הופנו אל.
וזה המקום שבו ההסתבכות מתרחשת, כי זה נוטה להיות משויך כי אם יש עקומת סיגמואיד בניתוח אנזימטי זה בגלל האנזים האלסטרי שנצפה חייב בהכרח להיות שיתופי.
בנוסף, אחד הגורמים התורמים להסתבכות זו הוא שמידת הקואופרטיביות הקיימת במערכת מופעלת על ידי אפקטורים אלוסטריים..
רמתו עשויה לעלות עם נוכחות של מעכבי, בעוד שהוא נוטה לרדת כאשר activators נוכחים.
עם זאת, הקינטיקה רק משאיר את מצב sigmoid כאשר הוא הופך michaeliana שבו ריכוזי activator מורמים.
לכן, ברור כי עקומות sigmoid יכול להיות antonyms של אנזימים allosteric. בעוד רוב האנזימים האלה, כדי להרוות המצע הזה אחרי שאמר האות היא שקרית האינטראקציה האלוסטריים רק בגלל בתצוגה הגרפית עקמומיות קינטיקה sigmoidal.
כדי להניח שההפך הוא גם מטעה; הסיגמואיד אינו משתמע מאחד שהוא לפני ביטוי מפורש לחד-משמעית של אלסטריזם.
אלסטריזם ייחודי: המוגלובין
המוגלובין נחשב דוגמה קלאסית למה שקורה עם מערכות אלוסטריות. מצע המתאים לסוג הסיגמויד קבוע במרכיב זה של תאי הדם האדומים.
קיבוע זה יכול להיות מעוכב באמצעות effectors שבו אין פעולה על המרכז הפעיל, שהוא לא אחר מאשר הקבוצה heme. הקינטיקה המיכליתית, לעומת זאת, מוצגת בבידוד במפעלי המשנה המשתתפים בקיבוע החמצן.
הפניות
- Bu, Z. ו Callaway, D.J. (2011). "דינאמיקה חלבון ואלוסטרי לטווח ארוך בתא איתות". התקדמות בכימיה של חלבון וביולוגיה מבנית, 83: עמ ' 163-221.
- Huang, Z; Zhu, L. et al (2011). "ASD: בסיס נתונים מקיף של חלבונים ומודולים אלוסטריים". חומצות גרעין מחקר, 39, עמ ' D663-669.
- קמרלין, ש. וו. ורשל, א (2010). "עם שחר של המאה ה -21: האם הדינמיקה החוליה החסרה להבנת קטליזה אנזימית?". חלבונים: מבנה, תפקוד וביואינפורמטיקה, 78 (6): pp. 1339-75.
- קושלנד, ד. Némethy, G & Filmer, D. (1966). "השוואה של נתונים מחייבים ניסיוני מודלים תיאורטיים חלבונים המכילים יחידות משנה". ביוכימיה, 5 (1): עמ ' 365-85.
- Martínez Guerra, חואן חוזה (2014). מבנה וקינטיקה של אנזימים אלסטריים. Aguascalientes, מקסיקו: אוניברסיטת אוטונומית של אגואסקליינטס. שוחזר מ libroelectronico.uaa.mx.
- Monod, J., Wyman, J. ו Changeux, J.P. (1965). "על אופי המעברים האלוסטריים: מודל מתקבל על הדעת". Journal of Molecular Biology, 12: pp. 88-118.
- טייג'ון ריברה, חוסה מריה; Garrido Pertierra, Amando et al (2006). יסודות של ביוכימיה מבנית. מדריד: עריכה טבאר.
- האוניברסיטה הפרואנית Cayetano Heredia (2017). אנזימים רגולטוריים. לימה, פרו: UPCH. נאסף מ- upch.edu.pe.