מאפייני מלטסה, סינתזה ופונקציות

ה מלטה, הידוע גם בשם-glucosidase α, חומצה maltase, גלוקוז invertase, glucosidosucrasa, ליזוזומלית α-glucosidase או glucoamylase maltase-הוא האנזים האחראי על הידרוליזה של מלטוז בתאי האפיתל במעי במהלך השלבים הסופיים של עיכול של עמילן.

היא שייכת למעמד של hydrolases, במיוחד תת של glycosidases, המסוגלים לשבש את קשר גליקוזידי-α בין שאריות גלוקוז (EC. 3.2.1.20). קטגוריה זו כוללת אנזימים שונים ספציפי אשר מופנה אל הידרוליזה-exo של glycoside המסוף מקושר על ידי-1,4 α.

חלק maltase מסוגל hydrolyzing סוכרים, אבל הרבה יותר לאט. באופן כללי, לאחר הפעולה של שאריות maltase α-D-גלוקוז משוחררת, אולם, באותה אנזימים תת יכולים hydrolyze β-גלוקנים, שאריות משחררות β-D-גלוקוז.

קיומה של אנזים maltase בתחילה הודגם 1880 והוא ידוע כעת כי היא לא נמצאת רק אצל יונקת אלא גם מיקרואורגניזמים כמו שמרים וחיידקים, כמו גם צמחים רבים גבוהים ודגנים.

דוגמה לחשיבות של פעילות של אנזימים אלו קשור שמר האפייה, האורגניזם אחראי לייצור בירה ולחם, אשר מסוגל להשפיל מלטוז ו maltotriose ידי בעל אנזימים maltase שמוצריה metabolised למוצרים המאפיינים התוססים של האורגניזם הזה.

אינדקס

• 1 מאפיינים
  • 1.1 ביונקים
  • 1.2 בשמרים
  • 1.3 בצמחים
• 2 סיכום
  • 2.1 ביונקים
  • 2.2 בשמרים
  • 2.3 בחיידקים
• 3 פונקציות
• 4 הפניות

תכונות

אצל יונקים

Maltase היא מברשת תא המעי קרום הקשורים חלבון amphipathic. כמו כן הוא שהיא נחשב isoenzyme המכונה חומצה maltase, הממוקם lysosomes ומסוגל hydrolyse סוגים שונים של אג"ח glycosidic על מצעים שונים, לא רק מלטוז ו α-1,4 אג"ח. אנזימי שניהם חולקים תכונות מבניות רבות.

אנזים ליזוזומלית יש כ 952 חומצות אמינו, והוא מעובד posttranslationally ידי glycosylation והסרה של פפטידים על N- ו- C- מסוף.

מחקרים עם האנזים מהמעי של חולדות וחזירים להצהיר כי בעלי חיים אלה האנזים מורכב משתי תת-יחידות שונות לגבי מספר מאפיינים פיסיים. יחידות משנה שני אלה נובעים פוליפפטיד מבשר יחיד כי הוא חתך proteolytically.

בניגוד לחזירים ולחולדות, לאנזים בבני אדם אין שתי יחידות משנה, אך הוא יחיד, בעל משקל מולקולרי גבוה וגליקוזילציה (על ידי N ו- O-glycosylation).

בשמרים

מאלטאז שמרים, מקודדים על ידי הגן MAL62, שוקל 68 kDa והוא חלבון cytoplasmic שקיים כמו מונומר hydrolyzes ספקטרום רחב של גלוקוזידים α.

בשמרים יש חמישה איזונזיזים המקודדים באזורים הטלומריים של חמישה כרומוזומים שונים. כל מוקד קידוד של הגן MAL מורכב גם מכלול גנים של כל הגנים המעורבים בחילוף החומרים של המלטוז, כולל החלבונים והחלבונים הרגולטוריים, כאילו היה זה אופרון..

בצמחים

הוכח כי נוכח האנזים בצמחים הוא רגיש לטמפרטורות מעל 50 מעלות צלזיוס ו maltase מתרחשת בכמויות גדולות בדגנים מונבטים ו ungerminated.

כמו כן, במהלך הפירוק של עמילן, אנזים זה הוא ספציפי עבור מלטוז שלא מתנהג על אוליגוסכרידים אחרים, אבל תמיד מסתיים עם ההיווצרות של גלוקוז.

סינתזה

אצל יונקים

אדם maltase שבמעי מסונתז כשרשרת פוליפפטיד אחד. פחמימות עשירות שאריות מנוז מתווספות שיתוף translationally ידי גליקציה, אשר נראה להגן על הרצף של שפלה פרוטאוליטים.

מחקרים על biogenesis של מדינת אנזים זה כי זה מורכב כמו מולקולה של משקל מולקולרי גבוה בתוך "קרום כבול" reticulum endoplasmic, והוא מעובד על-ידי אנזימי לבלב "מחדש glycosylated" ב קומפלקס גולגי.

בשמרים

בשנת שמרים ישנם חמישה isoenzymes מקודד באזורים telomeric של חמישה כרומוזומים שונים. כל לוקוס הקוד הגנטי MAL גם כוללת קומפלקס הגנים של כל הגנים המעורבים במטבוליזם מלטוז, כולל permeases וחלבונים רגולטוריות.

בחיידקים

המטבוליזם מלטוז מערכת בחיידקים כגון E. coli, דומה למערכת של לקטוז, במיוחד בארגון גנטיים האחראים לסינתזה של חלבונים רגולטוריים, אופרון מסוע ופעילות האנזים על המצע (maltase ).

פונקציות

ברוב האורגניזמים כי מזהים הנוכחות של אנזימים כגון maltase, אנזים זה מפעיל אותו התפקיד: שפלה של disaccharides כמו מלטוז על מנת לקבל מוצרים יותר בקלות מטבולית פחמימות מסיסה.

במעי של היונקים, maltase משחק תפקיד מפתח בשלבים הסופיים של השפלה עמילן. הליקויים באנזים זה נצפים בדרך כלל בפתולוגיות כגון גליקוגנוזה מסוג II, הקשור לאחסון גליקוגן.

בתגובות חיידקים ושמרים שמזוהים על ידי אנזימים מסוג זה מייצגים מקור חשוב של אנרגיה בצורת גלוקוז הנכנס לנתיב הגליקוליטי, עם תסיסה או ללא תסיסה.

בצמחים, maltase, יחד עם amylases, משתתף השפלה של האנדוספרם ב זרע כי הם "ישנים", ואשר מופעלים על ידי ג'יברלין, הורמונים המסדירים גידול צמחים, כתנאי נביטה.

כמו כן, צמחים רבים מייצרים עמילן חולף במהלך היום יש ספציפיות maltase תורמים במטבוליזם ביניים שפלת הלילה, והוא נקבע כי כלורופלסטים הם מלטוז האחסון המרכזי אורגניזמים אלה.

הפניות

1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). טיהור נוסף אפיון של חומצה a-glucosidase. ביוכימי ג'ורנל, 108, 161-167.
2. Danielelsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). ביוסינתזה של חלבונים במיקרופילרים במעיים. ביוכימי ורנל, 210, 389-393.
3. Davis, W. A. ​​(1916). III. התפלגות המלטה בצמחים. הפונקציה של maltase השפלה עמילן והשפעתה על פעילות עמילוקלסטית של חומרים צמחיים. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
4. ExPASY. ביו-אינפורמטיקה פורטל משאבים. (n.d). מקורו ב- enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D (2005). Daylength ו השפעות היממה על עמילן השפלה ומלטוז מטבוליזם. פיזיולוגיה של הצמח, 138, 2280-2291.
6. נאים, ח 'י., סטרצ'י, א', ולנצה, מ '(1988). מבנה, ביוסינתזה וגליקוזילציה של המעי הדק. כתב העת לכימיה ביולוגית, 263 (36), 1970-1979.
7. נילמן, ר '(1991). שליטה על סינתזת מלטאז בשמרים. מיקרוביולוגיה מולקולרית, 5 (9), 2079-2084.
8. ועדת המינוח של האיגוד הבינלאומי לביוכימיה וביולוגיה מולקולרית (NC-IUBMB). (2019). מאוחזר מ qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). סוג Glycogenosis II (חסר חומצה Maltase). שריר & עצב, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). מחקרים על תרדמת זרע של Avena Fatua. היומן הקנדי של בוטני, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic חזיר Microvillus המעי הגס Maltase / מבנה Glucoamylase וספציפיות. כתב העת האירופאי לביוכימיה, 126, 559-568.