מבנה אינטגרינים, פונקציות ופרספקטיבה אבולוציונית

Iניטרינים הם חלבונים טרנסממברניים האחראים על הידוק ההדבקה בין התאים. חלבונים אלה יש חלק המשתרע על הסביבה מחוץ לתא יכול לקשור חלבונים אחרים במטריצה ​​תאיים. אחרים יכולים להיקשר לתאים סמוכים אחרים, לפוליסכרידים חיידקיים או לחלבונים ויראליים מסוימים.

כל האינטראקציות הללו, שבהן האינטגרינים משתתפים, מייצרות יציבות במונחים של צמתים סלולריים שונים, היווצרות המטריצה ​​החוץ-תאית, היווצרותם של אגרגטים של טסיות דם, הקמת צמתים סלולריים במערכת החיסונית, בין אירועים אחרים הקשורים לרלוונטיות ביולוגית.

אינטגרינים נמצאו באורגניזמים שונים, כגון יונקים, ציפורים, דגים וכמה eukaryotes פשוטים כגון ספוגים, נמטודות ואת זבוב הפירות..

אינדקס

• 1 מבנה
  • 1.1 הכללות מבניות של אינטגראינים
  • 1.2 מאפייני יחידות משנה
  • 1.3 איחוד קוולנטי בין יחידות המשנה
• 2 פונקציות
• 3 פרספקטיבה אבולוציונית
• 4 הפניות

מבנה

כללים מבניים של אינטגראינים

אינטגרינים הם גליקופרוטאינים. חלבונים הם מקרומולקולות שנוצרו על ידי שרשראות ארוכות של חומצות אמינו שיש להן מגוון רחב של פונקציות באורגניזמים. המונח "glyco" מתייחס לנוכחות של פחמימות (הנקראות גם פחמימות) בשרשראות של חומצות אמינו.

גליקופרוטין זה הוא טרנסממברני, כלומר, הוא חוצה את קרום הפלסמה של התא. בשנת integrin ישנם שלושה תחומים: An-תאים המאפשרים מצורף למבנים אחרים, תחום אשר חודר את הממברנה של התא, ואת האחרון נמצא בתוך התא ומתחבר שלד התא.

חלק תאיים

אחד המאפיינים החשובים ביותר של integrins היא כי חלק שנותן מחוץ לתא יש צורת גלובוס. אלה יש סדרה של אתרים המאפשרים הכרה של מולקולות הממוקם המטריצה. רצפים אלה מורכבים של חומצות אמינו ארגנין, גליצין ו aspartate.

חלק זה משתתף באיגוד יש אורך של כ 60 שאריות חומצות אמינו

חלק טרנסממברני

רצף החלבון העובר דרך קרום התא מאופיין על ידי מבנה של סוג אלפא הסליל. לאחר מכן, שתי שרשראות שקועות בציטופלסמה של התא.

חלק ציטופלסמי

כבר בציטופלזמה של התא, ניתן להצטרף למבנים אחרים, בין אם חלבונים שונים, או את השלד, כגון טלין, אקטין, בין היתר.

"זנב" שנמצא בציטופלסמה יש אורך ממוצע של שאריות חומצת אמינו אחת 75 (למרות שיש יוצאים מן הכלל מעל 1000 באזור זה).

מנגנון זה מאפשר תפקוד integrins כגשר אלא חילוף מידע דינמי: מולקולות חלבון לאגד של מולקולות תא מטריקס שממוקמים בתוך, יצירת סדרה של אותות והעברת מידע.

מאפייני היחידות

כל אינטגרין נוצר על ידי האיגוד הלא קוולנטי של שני גליקופרוטאינים טרנסממברניים: המרכיב α ו- β. מכיוון שמקומות משנה אלה אינם שווים, האינטגרין נאמר שהוא הטרודימר (הטרו על ידי שונה דימר על ידי איחוד של שתי יחידות משנה). שרשרת α יש אורך של כמעט 800 חומצות אמינו ואת β עם 100 חומצות אמינו.

למקטע α יש שתי רשתות מקושרות על ידי אג"ח דיסולפיד ויש לו ראש כדורי עם אתרי קישור קטיונים divalent. למקטע β, בינתיים, הוא עשיר שאריות חומצת אמינו ציסטאין ויכול לתווך אינטראקציות חלק תאי עם סדרה של חיבור חלבונים.

איחוד קוולנטי בין היחידות

יש 18 שרשראות α ו 8 שרשראות β. שילובים שונים בין שתי יחידות משנה לקבוע את integrins הקיימות, עם מינימום של 24 dimers שונים.

שילובים יכול להיות כדלקמן: אחד עם β α, α או שרשראות β מספר. שרשרות Β אחראיות לקביעת אופן ספציפי האיחוד והם חלק integrin האחראי לתיווך האינטראקציה עם מולקולת היעד.

בדרך זו, שילובים ספציפיים של יחידות משנה לקבוע איזו מולקולה יהיה קשור. לדוגמה, האינטגרין שנוצר עם תת יחידה 3 α ו- β 1 הם ספציפיים לאינטראקציה עם פיברונקטין.

אינטגרין זה ידוע בשם α₃β₁ (כדי לתת להם שם, פשוט להזכיר את מספר יחידת משנה כתת). כמו כן, integrin α₂β₁ נקשר לקולגן.

פונקציות

Integrins הם חלבונים חיוניים לאפשר אינטראקציה בין התא לסביבה, כמו שיש מקלטים מרכיב מחייב שונה של מטריקס. באופן ספציפי, מחייב מתרחש בין מטריקס לבין שלד התא.

בזכות תכונות אלה, integrins אחראים על הרגולציה של התא צורה, כיוון ותנועה.

בנוסף, integrins מסוגלים להפעיל מסלולים תאיים שונים. החלק cytoplasmic של integrin יכול להפעיל שרשרת איתות.

אינטראקציה זו מובילה לתגובה סלולרית גלובלית, כפי שקורה עם קולטני איתות קונבנציונליים. מסלול זה מוביל לשינויים בביטוי הגנים.

נקודת מבט אבולוציונית

הדבקה יעילה בין התאים ליצירת רקמות הייתה ללא ספק, תכונה חיונית שאמורה להיות נוכחים בתהליך האבולוציה של יצורים רבים-תאיים.

הופעתה של המשפחה אינטגרין כבר עקב המראה של metazoans על 600 מיליון שנה.

קבוצה של בעלי חיים עם מאפיינים היסטולוגיים אבות הם porifera, המכונה בדרך כלל ספוגים הים. בבעלי חיים אלה, הידבקות התא מתרחשת על ידי מטריצה ​​תאיים של proteoglycan. הקולטנים שקשורים למטריצה ​​זו יש מוטיב מחייב טיפוסי integrin.

למעשה, בקבוצת החיות הזו זיהינו את הגנים הקשורים למקטעים ספציפיים של כמה אינטגרינים.

במהלך האבולוציה רכש האב הקדמון של המטאזואנים אינטגרין ותחום מחייב שנשמר לאורך זמן בקבוצת בעלי חיים אדירה זו.

מבחינה מבנית, המורכבות המרבי של integrins הוא ראה את הקבוצה של בעלי חוליות. ישנם אינטגרינים שונים שאינם נמצאים חסרי חוליות, עם תחומים חדשים. ואכן, יותר מ 24 אינטגרינים פונקציונליים שונים זוהו בבני אדם - בעוד זבוב הפירות תסיסנית מלנוגאסטאר יש רק 5.

הפניות

1. אלברטס, B., בריי, ד, הופקין, ק ', ג'ונסון, א ד, לואיס, ג', רף, M., ... & וולטר, P. (2013). ביולוגיה תאית חיונית. מדע גרלנד.
2. Campbell, I. D., & Humphries, M. (2011). מבנה אינטגרין, הפעלה ואינטראקציות. פרספקטיבות הקרה ספרינג הארבור בביולוגיה, 3(3), a004994.
3. קופר, ג 'מ', והאוסמן, ר '(2007). התא: גישה מולקולרית. וושינגטון הבירה, סנדרלנד, MA.
4. Kierszenbaum, A. L. (2012). היסטולוגיה וביולוגיה של התא. Elsevier ברזיל.
5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). ביוכימיה: טקסט ואטלס. אד פנמריקנה מדיקל.
6. קווינטרו, M., מונפורט, J., & Mitrović, ד (2010). אוסטיאוארתריטיס / אוסטיאוארתריטיס: ביולוגיה, פתופיזיולוגיה, קליני וטיפול / ביולוגיה, פתופיזיולוגיה, קליני וטיפול. אד פנמריקנה מדיקל.
7. טאקאדה, י ', יה, X., & סיימון, ס' (2007). האינטגרינים. ביולוגיה של הגנום, 8(5), 215.