תכונות הולואנזים, פונקציות ודוגמאות

אחת הולואנזים הוא אנזים המורכב מחלק חלבון הנקרא אפואנזים המשולב עם מולקולה שאינה חלבון הנקראת Cofactor. לא apuenzyme ולא cofactor פעילים כאשר הם נפרדים; כלומר, כדי להיות מסוגלים לתפקד הם צריכים להיות מצמידים.

לפיכך, holoenzymes הם בשילוב אנזימים, וכתוצאה מכך, הם פעילים קטליטי. אנזימים הם סוג של biomolecules שתפקידם הוא בעצם להגדיל את המהירות של תגובות הסלולר. אנזימים מסוימים זקוקים לעזרה של מולקולות אחרות, הנקראות cofactors.

Cofactors משלימים עם apoenzymes וליצור holoenzyme פעיל המבצעת את קטליזה. אנזימים אלה הדורשים cofactor מסוים ידועים אנזימים מצומדות. אלה יש שני מרכיבים עיקריים: cofactor, אשר יכול להיות יון מתכתי (אנאורגני) או מולקולה אורגנית; את apoenzyme, חלק חלבון.

אינדקס

• 1 מאפיינים
  • 1.1 מורכב של apoenzymes ו cofactors
  • 1.2 הם מודים מגוון של cofactors
  • 1.3 איחוד זמני או קבוע
• 2 פונקציה
• 3 דוגמאות של holoenzymes משותף
  • 3.1 פולימרז רנ"א
  • 3.2 פולימרז דנ"א
  • 3.3 פחמן אנחראז
  • 3.4 המוגלובין
  • 3.5 אוקטידאז ציטוכרום
  • 3.6 קינאז Pyrovate
  • 3.7 carboxylase Pyruvate
  • 3.8 פחמן דו חמצני
  • 3.9 אוקסידאז מונואמין
  • 3.10 דיטידרוגנז ללקטט
  • 3.11 קטלאז
• 4 הפניות

תכונות

נוצר על ידי apoenzymes ו cofactors

Apoenzymes הם חלק חלבון של המתחם, ואת cofactors יכול להיות יונים או מולקולות אורגניות.

הם מודים מגוון של cofactors

ישנם מספר סוגים של cofactors המסייעים טופס holoenzymes. כמה דוגמאות הן קואנזימים וויטמינים נפוצים, למשל: ויטמין B, FAD, NAD +, ויטמין C לא coenzyme A.

כמה cofactors עם יונים מתכת, למשל: נחושת, ברזל, אבץ, סידן ומגנזיום, בין היתר. קבוצה נוספת של cofactors הן מה שנקרא קבוצות תותבות.

איחוד זמני או קבוע

Cofactors יכול להצטרף apoenzymes בעוצמה שונה. במקרים מסוימים האיגוד חלש וזמני, בעוד שבמקרים אחרים האיגוד כה חזק שהוא קבוע.

במקרים בהם האיחוד הוא זמני, כאשר cofactor מוסר מן holoenzyme, הוא הופך להיות apoenzyme שוב מפסיק להיות פעיל.

פונקציה

Holoenzyme הוא אנזים מוכן להפעיל את הפונקציה הקטליטית שלה; כלומר, להאיץ תגובות כימיות מסוימות הנוצרות בתחומים שונים.

הפונקציות עשויות להשתנות בהתאם לפעולה הספציפית של הולואנזים. בין החשוב ביותר הוא פולימראז DNA, שתפקידה הוא להבטיח כי ההעתקה DNA נעשה כראוי.

דוגמאות של holoenzymes משותף

RNA פולימראז

RNA פולימראז הוא holoenzyme כי מזרז את התגובה סינתזה של רנ"א. Holoenzyme זה הכרחי כדי לבנות גדילי RNA מ גדילי דנ"א תבנית הפונקציות כמו תבניות במהלך תהליך שעתוק.

הפונקציה שלו היא להוסיף ribonucleotides ב -3 טרמינל של מולקולת RNA גדל. ב prokaryotes, RNA פולימראז apuenzyme צריך cofactor שנקרא sigma 70.

פולימראז דנ"א

פולימראז DNA הוא גם holoenzyme כי מזרז את התגובה פילמור של ה- DNA. אנזים זה משחק תפקיד חשוב מאוד עבור תאים כי הוא אחראי על שכפול מידע גנטי.

פולימרז DNA צריך יון טעון חיובי, בדרך כלל מגנזיום, כדי לבצע את הפונקציה שלה.

ישנם מספר סוגים של DNA פולימרז: DNA פולימראז III הוא holoenzyme שבה יש שני אנזימים הליבה (Pol III), כל אחד מורכב משלוש יחידות משנה (α, ɛ ו θ), מהדק שקופית שיש שתי יחידות משנה בטא וקומפלקס תיקון יחידות משנה מרובים שיש מילוי (δ, τ, γ, ψ, ו χ).

פחמימות

anhydrase פחמתית, המכונה גם קרבונט dehydratase, שייך למשפחה של holoenzymes כי לזרז את ההמרה המהירה של פחמן דו-חמצני (CO2) ומים (H20) ב ביקרבונט (H2CO3) ופרוטונים (H +).

האנזים דורש יון אבץ (Zn + 2) בתור cofactor לבצע את תפקידה. את התגובה catalyzed על ידי פחמן anhydrase הוא הפיך, מסיבה זו הפעילות נחשבת חשובה בהתחשב בכך שהוא מסייע לשמור על איזון בסיס חומצי בין דם ורקמות.

המוגלובין

המוגלובין הוא holoenzyme חשוב מאוד עבור הובלת גזים ברקמות בעלי חיים. זה חלבון הנוכחי בתאי דם אדומים מכיל ברזל (Fe + 2), ותפקידה הוא להעביר את החמצן מן הריאות לאזורים אחרים של הגוף.

המבנה המולקולרי של המוגלובין הוא tetramer, כלומר הוא מורכב מ 4 שרשראות פוליפפטיד או יחידות משנה.

כל יחידת משנה של holoenzyme זה מכיל קבוצה heme, וכל קבוצה heme מכיל אטום ברזל שיכול להכפיף מולקולות חמצן. הקבוצה ההמוגובין של ההמוגלובין היא קבוצת הערמונית שלה, הנחוצה לתפקידה הקטליטי.

ציטוכרום אוקסידאז

ציטוכרום אוקסידאז הוא אנזים שמשתתף בתהליכי השגת אנרגיה, אשר מבוצעים במיטוכונדריה של כמעט כל היצורים החיים.

זהו holoenzyme מורכב הדורש את שיתוף הפעולה של cofactors מסוימים, ברזל ונחושת יונים, כדי להיות מסוגל לזרז את התגובה של העברת אלקטרונים הייצור ATP.

קינאז Pyrovate

קינאז Pyrovate עוד holoenzyme חשוב עבור כל התאים, כי זה משתתף באחד המסלולים המטבוליים אוניברסלית: גליקוליזה.

תפקידה הוא לזרז את העברת קבוצת פוספט מולקולה הנקראת phosphoenolpyruvate למולקולה אחרת בשם דיפוספט אדנוזין להקים פירובט ו- ATP.

אפואנזים דורש אשלגן (K) ו מגנזיום (Mg + 2) cations כמו cofactors כדי ליצור holoenzyme תפקודית.

Carboxylase pyrovate

דוגמה חשובה נוספת היא pyruvate carboxylase, holoenzyme כי מזרז את המעבר של קבוצת carboxyl למולקולה pyruvate. לפיכך, pyruvate מומר oxaloacetate, ביניים חשוב בחילוף החומרים.

כדי להיות פעיל מבחינה תפקודית, pyruvate carboxylase apuenzyme דורש cofactor שנקרא ביוטין.

אצטיל

Acetyl-COA carboxylase הוא holoenzyme אשר שיתוף גורם, כפי שמציין את שמו, הוא coenzyme A.

כאשר apoenzyme ו-אנזים הם מצמידים, זה holoenzyme פעיל קטליטית עבור תפקידו להעביר קבוצה carboxyl כדי אצטיל קואנזים A כדי קואנזים malonyl דתו (malonyl-CoA).

Acetyl-COA מבצע פונקציות חשובות הן בתאי החיה והן בתאי הצמח.

מונואמין אוקסידאז

זהו holoenzyme חשוב במערכת העצבים האנושית, תפקידה הוא לקדם את השפלה של נוירוטרנסמיטורים מסוימים.

עבור מונואמין אוקסידאז להיות פעיל קטליטי, זה חייב להיות קשורה קוולנטית אל cofactor שלה, flavin adenine dinucleotide (FAD).

דיידרוגנז מקטט

לקטט דהידרוגנאז הוא holoenzyme חשוב כל יצורי החיים, בעיקר ברקמות עתירות אנרגיה, כגון לב, מוח, כבד, שרירי שלד, ריאות, וכו '.

אנזים זה מחייב נוכחות של פקטור שלה, dinucleotide אדנין nicotinamide (NAD), כדי לזרז את התגובה של המרה של פירובט כדי לקטט.

קטלאז

Catalase הוא holoenzyme חשוב במניעת רעילות הסלולר. תפקידה הוא לפרק מי חמצן, תוצר של חילוף החומרים הסלולרי, בחמצן ובמים.

אפואנזים catalase דורש שני cofactors להיות מופעל: יון מנגן ו HEMO קבוצת תותבת, דומה לזה של המוגלובין.

הפניות

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). מחקר ראשוני על סרום חלבון בסידן (LDH) - ביומרקר פרוגנוסטי בחזה קרצינומה. כתב עת של מחקר קליני ואבחון, 6-8.
2. Athappilly, F. K, & Hendrickson, W. A. ​​(1995). מבנה של תחום biotinyl של acetyl- קואנזים Carboxylase נקבע על ידי MAD בהדרגה. מבנה, 3(12), 1407-1419.
3. ברג, ג ', טימוצקו, ג', Gatto, G & Strayer, L. (2015). ביוכימיה (8th ed.). וו פרימן וחברה.
4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). הקשר של רמת סידן dehydrogenase Lactate עם זיהומים אופורטוניסטיים שנבחרו התקדמות ה- HIV. כתב העת הבינלאומי למחלות זיהומיות, 6(3), 178-181.
5. פגלר, י. (1944). פונקציה של פחמן Anhydrase בדם. הטבע, 137-38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). מבנים ומנגנון של משפחת מונואמין אוקסידאז. מושגים Biomolecular, 2(5), 365-377.
7. גופטא, ו ', & במאי, ר' נ 'ק (2010). קינאז pyruvate האדם M2: חלבון רב תכליתי. מדענים, 19(11), 2031-2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W, וואלאס, ג'יי סי, & אטווד, פ 'ו' (2008). מבנה, מנגנון ויסות של carboxylase pyruvate. ביוכימיים, 413(3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymes של קינאז pyruvate. חברה ביוכימית עסקאות, 18, 193-1963.
10. סולומון, א ', ברג, ל' ומרטין, ד '(2004). ביולוגיה (7 ed.) Cengage למידה.
11. Supuran, C. T (2016). מבנה ותפקוד של אנהידראס פחמן. ביוכימיים, 473(14), 2023-2032.
12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). מונואמין אוקסידס: ודאויות ואי ודאויות. הכימיה הרפואית הנוכחית, 11(15), 1965-1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). יסודות הביוכימיה: החיים ב רמה מולקולארית (מהד 'ה -5). ויילי.
14. Xu, H. N, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z (2014). האם חלבון גבוה יותר הוא אינדיקטור לגידול גרורני של הגידול? מחקר פיילוט MRS באמצעות Hyperpolarized 13C-Pyruvate. רדיולוגיה אקדמית, 21(2), 223-231.