אפיונים אופייניים, פונקציות ודוגמאות

אחת אפואנזים זהו החלק החלבון של האנזים, ולכן הוא ידוע גם בשם apoprotein. אפואנזים הוא לא פעיל, כלומר, הוא לא יכול לבצע את הפונקציה של ביצוע תגובה ביוכימית מסוימת, והוא אינו שלם עד שהוא מצטרף מולקולות אחרות המכונה cofactors.

החלק חלבון (apoenzyme) יחד עם cofactor טופס האנזים המלא (holoenzyme). אנזימים הם חלבונים שיכולים להגביר את המהירות של תהליכים ביוכימיים. אנזימים מסוימים צריכים cofactors שלהם לבצע את קטליזה, בעוד שאחרים לא צריכים אותם.

אינדקס

• 1 מאפיינים עיקריים
  • 1.1 הם מבנים חלבון
  • 1.2 הם חלק אנזימים מצומדות
  • 1.3 הם מודים מגוון של cofactors
• 2 פונקציות של apoenzymes
  • 2.1 יצירת holoenzymes
  • 2.2 גורם לפעולה קטליטית
• 3 דוגמאות
  • 3.1 פחמן אנהידראז
  • 3.2 המוגלובין
  • 3.3 אוקטידאז ציטוכרום
  • 3.4 אלכוהול dehydrogenase
  • 3.5 קינאז Pyrovate
  • 3.6 carboxylase Pyruvate
  • 3.7 אצטיל קואנזים A carboxylase
  • 3.8 מונואמין אוקסידאז
  • 3.9 dehydrogenase לקטט
  • 3.10 קטלאזי
• 4 הפניות

מאפיינים עיקריים

הם מבנים חלבון

Apoenzymes תואמים את החלק החלבון של האנזים, שהם מולקולות שתפקידה הוא לשמש זרזים נגד תגובות כימיות מסוימות בגוף.

הם חלק אנזימים מצומדות

אנזימים שאינם דורשים cofactors ידועים כמו אנזימים פשוטים, כגון pepsin, טריפסין, ו urease. לעומת זאת, אנזימים הדורשים cofactor מסוים ידועים אנזימים מצומדות. אלה מורכבים משני מרכיבים עיקריים: cofactor, שהוא המבנה הלא חלבון; ואת apoenzyme, מבנה החלבון.

Cofactor עשוי להיות תרכובת אורגנית (למשל, ויטמין) או תרכובת אנאורגנית (למשל, יון מתכת). Cofactor אורגני יכול להיות coenzyme או קבוצת תותבת. קואנזים הוא cofactor כי הוא חלש קשור האנזים, ולכן, ניתן לשחרר בקלות מן האתר הפעיל של האנזים.

הם מודים מגוון של cofactors

ישנם קו-פקטורים רבים הנקשרים עם apoenzyme לייצר holoenzymes. קואנזימים נפוצים הם NAD +, FAD, קואנזים A, ויטמין B וויטמין C. יונים מתכת משותף לקשור עם apoenzymes הם ברזל, נחושת, סידן, אבץ ומגנזיום, בין היתר..

Cofactors להיקשר בחוזקה או קלות עם apoenzyme להמיר את apoenzyme לתוך holoenzyme. לאחר cofactor מוסר מן holoenzyme זה הופך להיות apoenzyme שוב, אשר אינו פעיל.

פונקציות Apoenzyme

יצירת holoenzymes

הפונקציה העיקרית של apoenzymes היא להוליד holoenzymes: apoenzymes מאוחדים עם cofactor ומן הקישור הזה holoenzyme נוצר.

לעורר פעולה קטליטי

קטליזה מתייחס לתהליך שבאמצעותו ניתן להאיץ כמה תגובות כימיות. הודות apoenzymes, holoenzymes הושלמו והם מסוגלים להפעיל את הפעולה הקטליטית שלהם.

דוגמאות

פחמימות

Anhydrase פחמן הוא אנזים חיוני בתאי בעלי חיים, בתאי המפעל בסביבה כדי לייצב ריכוז פחמן דו חמצני.

ללא האנזים הזה, ההמרה של דו תחמוצת הפחמן ל bicarbonate - ולהיפך - תהיה איטית ביותר, אשר תהפוך את זה כמעט בלתי אפשרי לבצע תהליכים חיוניים, כגון פוטוסינתזה בצמחים ונשיפה בזמן הנשימה..

המוגלובין

המוגלובין הוא נוכחות חלבון גלובלית בתאי הדם האדומים של חוליות ובפלסמה של חסרי חוליות רבים, שתפקידה הוא להעביר חמצן ופחמן דו חמצני.

האיחוד של חמצן דו תחמוצת הפחמן לאנזים מתרחשת באתר שנקרא קבוצת heme, אשר אחראי על מתן צבע אדום לדם של חוליות.

ציטוכרום אוקסידאז

ציטוכרום אוקסידאז הוא אנזים שנמצא ברוב התאים. הוא מכיל ברזל פורפירין.

זה אנזים חמצון חשוב מאוד עבור תהליכים של השגת אנרגיה. הוא נמצא בקרום המיטוכונדריאלי שבו הוא מזרז את העברת האלקטרונים מהציטוכרום לחמצן, אשר מוביל בסופו של דבר להיווצרות של מים ו- ATP (מולקולת אנרגיה).

אלכוהול dehydrogenase

אלכוהול dehydrogenase הוא אנזים נמצא בעיקר בכבד ובבטן. אפואנזים זה מזרז את הצעד הראשון בחילוף החומרים של אלכוהול; כלומר, חמצון של אתנול ואלכוהול אחרים. בדרך זו, זה הופך אותם acetaldehyde.

שמו מציין את מנגנון הפעולה בתהליך זה: הקידומת "des" פירושה "לא", ו "הידרו" מתייחס אטום מימן. לכן, הפונקציה של אלכוהול dehydrogenase היא להסיר אטום מימן מאלכוהול.

קינאז Pyrovate

קינאז Pyruvate הוא apoenzyme כי מזרז את השלב האחרון של התהליך הסלולרי של גלוקוז השפלה (glycolysis).

הפונקציה שלה היא להאיץ את העברת קבוצת פוספט מ phosphoenolpyruvate כדי denhosphate אדנוזין, לייצר מולקולה אחת של pyruvate ואחד של ATP.

קינאז Pyrovate יש 4 צורות שונות (isoenzymes) ברקמות שונות של בעלי חיים, שכל אחד מהם בעל מאפיינים קינטיים מסוימים הדרושים כדי להתאים את הדרישות המטבוליות של רקמות אלה..

Carboxylase pyrovate

Carboxylase Pyrovate הוא האנזים כי catalyyslation מזרז; כלומר, העברת קבוצה carboxyl כדי מולקולה pyruvate ליצירת oxaloacetate.

זה מזרז באופן ספציפי ברקמות שונות, למשל: בכבד וכליות מאיצה את התגובות הראשוניות לסינתזה של גלוקוז, בעוד ברקמת השומן והמוח מקדם את הסינתזה של שומנים מן pyruvate.

היא מעורבת גם בתגובות אחרות שהן חלק מביוסינתזת הפחמימות.

אצטיל קואנזים Carboxylase

Acetyl-COA carboxylase הוא אנזים חשוב בחילוף החומרים של חומצות שומן. זהו חלבון המצוי בשני בעלי חיים וצמחים, ומציג מספר יחידות משנה המזרזות תגובות שונות.

הפונקציה שלה היא בעצם להעביר קבוצה carboxyl כדי acetyl- CoA כדי להמיר אותו malonyl coenzyme (malonyl-CoA).

יש לו 2 isoforms, הנקראים ACC1 ו ACC2, אשר נבדלים בתפקוד שלהם והפצה ברקמות יונקים.

מונואמין אוקסידאז

מונואמין אוקסידאז הוא אנזים שנמצא ברקמות העצבים, שם הוא ממלא תפקידים חשובים בהתבטלות של נוירוטרנסמיטרים מסוימים, כגון סרוטונין, מלטונין ואפינפרין..

משתתף בתגובות ביוכימיות של השפלה של מונואמינים שונים במוח. בתגובות חמצון אלה, האנזים משתמש בחמצן כדי להסיר קבוצת אמינו ממולקולה ולייצר אלדהיד (או קטון), והאמוניה המתאימה.

דיידרוגנז מקטט

דיידרוגנז לקטט הוא אנזים הנמצא בתאי בעלי חיים, צמחים ופרוקריוטים. תפקידה הוא לקדם את ההמרה של חומצת חומצה פירופית, ולהיפך.

אנזים זה חשוב בנשימה התאית שבמהלכן גלוקוז, הנגזר מזון, degrades להשיג אנרגיה שימושית עבור תאים.

למרות dehydrogenase lactate הוא בשפע ברקמות, רמות האנזים הזה הם נמוכים בדם. עם זאת, כאשר יש פציעה או מחלה, מולקולות רבות משוחררות לתוך זרם הדם. לכן, dehydrogenase לקטט הוא אינדיקטור של פציעות מסוימות ומחלות, כגון התקפי לב, אנמיה, סרטן, HIV, בין היתר.

קטלאז

Catalase נמצא בכל אורגניזמים שחיים בנוכחות חמצן. זהו אנזים המאיץ את התגובה שבה מי חמצן מתפרק במים וחמצן. בדרך זו היא מונעת הצטברות של חומרים רעילים.

לכן, זה עוזר להגן על איברים ורקמות מן הנזק שנגרם על ידי חמצן, תרכובת כי הוא מיוצר ברציפות בתגובות מטבוליות רבות. אצל יונקים הוא נמצא בעיקר בכבד.

הפניות

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). מחקר ראשוני על סרום חלבון בסידן (LDH) - ביומרקר פרוגנוסטי בחזה קרצינומה. כתב עת של מחקר קליני ואבחון, 6-8.
2. Athappilly, F. K, & Hendrickson, W. A. ​​(1995). מבנה של תחום biotinyl של acetyl- קואנזים Carboxylase נקבע על ידי MAD בהדרגה. מבנה, 3(12), 1407-1419.
3. ברג, ג ', טימוצקו, ג', Gatto, G & Strayer, L. (2015). ביוכימיה (8th ed.). וו פרימן וחברה.
4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). הקשר של רמת סידן dehydrogenase Lactate עם זיהומים אופורטוניסטיים שנבחרו התקדמות ה- HIV. כתב העת הבינלאומי למחלות זיהומיות, 6(3), 178-181.
5. פגלר, י. (1944). פונקציה של פחמן Anhydrase בדם. הטבע, 137-38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). מבנים ומנגנון של משפחת מונואמין אוקסידאז. מושגים Biomolecular, 2(5), 365-377.
7. גופטא, ו ', & במאי, ר' נ 'ק (2010). קינאז pyruvate האדם M2: חלבון רב תכליתי. מדענים, 19(11), 2031-2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W, וואלאס, ג'יי סי, & אטווד, פ 'ו' (2008). מבנה, מנגנון ויסות של carboxylase pyruvate. ביוכימיים, 413(3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymes של קינאז pyruvate. חברה ביוכימית עסקאות, 18, 193-1963.
10. סולומון, א ', ברג, ל' ומרטין, ד '(2004). ביולוגיה (7 ed.) Cengage למידה.
11. Supuran, C. T (2016). מבנה ותפקוד של אנהידראס פחמן. ביוכימיים, 473(14), 2023-2032.
12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). מונואמין אוקסידס: ודאויות ואי ודאויות. הכימיה הרפואית הנוכחית, 11(15), 1965-1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). יסודות הביוכימיה: החיים ב רמה מולקולארית (מהד 'ה -5). ויילי.
14. Xu, H. N, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z (2014). האם חלבון גבוה יותר הוא אינדיקטור לגידול גרורני של הגידול? מחקר פיילוט MRS באמצעות Hyperpolarized 13C-Pyruvate. רדיולוגיה אקדמית, 21(2), 223-231.